Modelul -fosforilazy enzima nucleozid
Enzime sau enzimă (fermentum Lat ἔνζυμον ζύμη greacă -.... drojdie Sourdough.) - în general molecule de proteine sau molecule de ARN sau complecși accelera (catalizează) reacții chimice în sistemele vii. Reactanții într-o reacție catalizată de enzime sunt numite substraturi. iar substanța rezultată - produse. Enzimele sunt specifice pentru substraturile (ATPase catalizează numai scindarea ATP și fosforilat kinază fosforilează numai fosforilaza) Activitatea enzimatica poate fi reglată prin activatori și inhibitori (activatori - inhibitori de creștere - inferior) enzime proteice sunt sintetizate pe ribozomi. și ARN - în miez.
„Enzyme“ și „enzime“ Termenii au fost mult timp folosite ca sinonime (prima în primul rând în literatura științifică rusă și germană, al doilea - în engleză și vorbitori de limbă franceză).
Știința de enzime numite Enzymology. în loc de Enzymology (a nu se confunda rădăcinile cuvintelor de latină și greacă).
Istoria studiului
Enzima Termenul propus chimist din secolul al XVII van Helmont atunci când se discută mecanismele de digestie.
Con. XVIII - nach. XIX. era deja cunoscut faptul că carnea este digerat de sucul gastric. iar amidonul este transformat în zaharuri prin acțiunea salivei. Cu toate acestea, mecanismul acestor fenomene a fost necunoscut [1]
În secolul al XIX-lea. Louis Pasteur. studiind conversia carbohidraților la etanol prin acțiunea drojdiei. Am ajuns la concluzia că acest proces (fermentație) este catalizată de anumite vitalitate situate în celule de drojdie.
funcţia enzimă
Enzime - proteine. sunt catalizatori biologici. Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și să contribuie la realizarea unor substanțe (substraturi) în celălalt (produs). Enzimele acționează drept catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice care au loc în organismele vii - au catalizat circa bioreaction 4000 [2]. Enzimele joaca un rol important in toate procesele de viață, conducerea și reglarea metabolismului organismului.
La fel ca toți catalizatorii, enzimele accelerează direct și invers de reacție prin scăderea energiei de activare a procesului. echilibrul chimic nu este deplasat în orice mod direct sau în direcția opusă. O trăsătură distinctivă a enzimelor, în comparație cu catalizatorii neproteice este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi cu proteina poate fi de până la 10 -10 moli / litru sau mai puțin. A se vedea. De asemenea, enzima catalitica perfectă
Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - alimentară, industria textilă, farmacologie.
Clasificarea enzimelor
După tipul reacțiilor catalizate de enzime sunt împărțite în 6 clase în funcție de clasificarea ierarhică a enzimelor (EC EC -. Enzyme cod Comision). Clasificarea a fost propusă de Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară (Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară). Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate prin perioade. De exemplu, pepsina este numele UE 3.4.23.1. Primul număr este descrie aproximativ mecanismul reacției catalizată de enzima:
- CF 1: Oxidoreductazele. catalizează oxidare sau reducere. Exemplu: catalaza. alcool dehidrogenaza
- CF 2: transferaze. catalizează transferul grupe chimice pe molecula de un substrat la altul. Dintre particular transferaze kinazei izolate. transferarea unui grup de fosfat, de obicei, cu molecula de ATP.
- CF3: hidrolaze. cataliza hidroliza legăturilor chimice. Exemplul esteraza. pepsinei. tripsină. amilază. lipoprotein lipazei
- CF 4: liaze. catalizează ruperea legăturilor chimice fără hidroliză pentru a forma o dublă legătură într-unul dintre produsele.
- KF 5: isomerazele. catalizarea modificări structurale sau geometrice în molecula de substrat.
- KF 6: ligazei. catalizează formarea legăturilor chimice dintre substraturi în detrimentul hidroliza ATP. Exemplu: ADN polimerază
În calitate de catalizatori. enzime accelerează atât înainte și reacții inverse, prin urmare, de exemplu, liaze sunt capabili să catalizeze reacția inversă, și - aderarea la dubla legătură.
Naming enzime convenții
De obicei, enzimele sunt numite în funcție de tipul de reacție catalizată prin adăugarea unui sufix la substratul -ase nume (de exemplu, lactaza. - O enzimă implicată în conversia lactoză). Astfel, diverse enzime care îndeplinesc o funcție va avea același nume. Astfel de enzime se disting prin proprietăți diferite, de exemplu, prin pH optim (fosfataza alcalină) sau localizarea în celula (membrana ATPaza).
studii cinetice
Curba de saturație reacție chimică care ilustrează relația dintre concentrația substratului [S] și viteza de reacție v
Cele mai simple Cinetica descriere odnosubstratnyh reacțiilor enzimatice este ecuația Michaelis - Menten ecuației (vezi Fig ..). Până în prezent, diferitele mecanisme de acțiune a enzimelor. De exemplu, multe enzime descrise acțiune schema „ping-pong“ mecanism.
Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor
Activitatea enzimei este determinată de structura lor tridimensională [3].
Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate sub forma unui lanț liniar de aminoacizi. care se pliază într-un anumit fel. Fiecare secvență de aminoacizi se pliază într-un mod special, iar molecula rezultată (proteina Globula) posedă proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine pot fi combinate într-un complex de proteine. Structura terțiară a proteinelor este distrus atunci când este încălzit sau expuse la anumite substanțe chimice.
Pentru a cataliza reacția, enzima trebuie contactat cu unul sau mai multe substraturi. Enzyme falduri cu lanț proteic, astfel încât suprafața fantei sau cavitatea globula formate, care se leagă substraturi. Această zonă se numește situsul de legare substrat. De obicei, este același ca situsul activ al enzimei sau este apropiată de aceasta. Unele enzime conțin, de asemenea situsuri de legare ale cofactori sau ioni metalici.
Unele enzime au zone de legare ale moleculelor mici, ele pot fi substraturi sau produse de o cale metabolică, care include o enzimă. Ele reduc sau cresc activitatea enzimei care creează o oportunitate pentru feedback-ul.
Pentru unele site-uri active ale enzimelor se caracterizează prin fenomenul cooperativity.
specificitate
Enzimele prezintă, în general, o specificitate mare pentru substraturi lor. Acest lucru se realizează o formă parțial complementară, distribuția taxelor și a regiunilor hidrofobe pe molecula de substrat și centrul de substrat de legare la enzimă. Enzimele prezintă un nivel ridicat de stereospecificitate, și chemoselectivitate regioselectivitate.
Model „de blocare și cheie“
Koshland ipoteza cu privire la inducerea conformității
O situație mai realistă în cazul respectării induse. substraturi neregulate - prea mari sau prea mici - nu se încadrează în site-ul activ
In 1890 Emil Fischer g. A sugerat că specificitatea este determinată de potrivirea exactă a enzimelor formează o enzimă și substrat [4]. Această presupunere se numește modelul de „blocare și tasta“. Enzima se leagă la un substrat pentru a forma un complex enzimă-substrat de scurtă durată. Cu toate acestea, în timp ce acest model explică specificitatea înaltă a enzimei, aceasta nu explica fenomenul de stabilizare a stării de tranziție, care se observă în practică.
Modelul de conformitate indus
În 1958 Daniel Koshland a sugerat o modificare a modelului „blocare și tasta“ [5]. Enzimele, în principal, - nu sunt rigide și molecule flexibile. Centrul de enzimă activă poate schimba conformația asupra substata de legare. grupă laterală a activi aminoacizi centrali adopta o poziție care permite enzimei să îndeplinească funcția catalitică. In unele cazuri, molecula de substrat se schimbă, de asemenea, conformație după legarea în situsul activ. Spre deosebire de „blocare și cheie“ model, modelul indus înrudit explică nu numai specificitatea enzimei, dar stabilizarea stării de tranziție.
modificări
Multe enzime după sinteza lanțului proteic fac obiectul unor modificări fără de care nici enzimă are activitatea la maxim. Astfel de modificări sunt denumite modificări post-translaționale (prin procesare). Una dintre cele mai comune tipuri de modificare - atașarea grupărilor chimice la lanțurile laterale ale resturilor de polipeptide. De exemplu, adăugarea de reziduu acid fosforic se numește fosforilare este catalizată de enzima kinază. Multe enzime eucariote sunt glicozilate, adică, oligomeri carbohidrați modificați.
Un alt tip comun de modificari posttranlyatsionnyh - clivarea lanțului polipeptidic. De exemplu, chimotripsina (protează. Implicat în digestie), obținută prin excizia porțiunii polipeptid chimotripsonigen. Este un precursor inactiv chimotripsonigen și chimotripsina sunt sintetizate în pancreas. Forma inactivă este transportat la stomac. unde este convertit la chimotripsina. Un astfel de mecanism este necesar pentru a evita despicarea pancreasului și a altor țesuturi la enzima care intră în stomac. precursor inactiv al unei enzime este numită și „zimogen“.
cofactori enzimatici
Unele enzime îndeplinesc o funcție catalitică prin ele însele, fără componente suplimentare. Cu toate acestea, există enzime, care catalizează necesitatea unor componente neproteice ale naturii. Cofactori pot fi molecule anorganice (ioni metalici, clustere de fier-sulf, etc.) sau organic (de exemplu, hem sau flavin). cofactori organice, legat puternic la enzima, numita de asemenea grupări protetice. Cofactori natură organică capabilă separată de o enzimă numită coenzime.
O enzimă care necesită un co-factor pentru manifestarea activității catalitice, dar nu este asociat cu ea, numita apo-enzimă. complex Apo-enzimă cu cofactor este numit holo-enzimă. Cele mai multe dintre co-factorii asociați cu enzima non-covalent, dar interacțiuni destul de puternice. Există, de asemenea, astfel de grupări prostetice, care sunt legate covalent la enzimă, de exemplu, pirofosfat de tiamină în piruvatului.
literatură
- Volkenshteyn M. V. Dogonadze RR Madumarov AK Urushadze Z. D. Harkats Yu. I. Teoria enzimei cataliză / Molecular Biology. 1972. 431-439.
- Koshland D. Enzymes, V. I, Cap. 7. New York, Acad. Press, 1959.
- Dixon, M. Enzime / M. Dixon, E. Webb. - 3-t -. Trans. din limba engleză. - T.1-2. - Mir, 1982. - 808 p.